“Viral condensates orchestrate plant infection”文章发表在《Trends in Plant Science》。植物病毒可通过液-液相分离（LLPS）形成病毒凝聚体，将其作为主动调控枢纽，一方面劫持宿主细胞的脂质代谢、转运系统等机制促进自身复制，另一方面操控宿主RNA降解途径抑制抗病毒免疫，这是不同植物病毒进化出的趋同策略。该发现重新定义了LLPS在植物-病毒互作中的核心作用，为开发广谱抗病毒作物和新型agrochemicals提供了分子靶点与研究方向。
研究背景
近年来，越来越多证据表明病毒会利用LLPS形成病毒工厂（VFs），协调复制、转录和组装等过程，但LLPS介导VFs组装的调控因子与机制仍不明确。同时，LLPS在病毒复制中的作用已得到证实，但其在免疫抑制中的功能尚未被充分解析。此外，植物会通过应力颗粒（SGs）、加工小体（PBs）等LLPS形成的无膜细胞器，借助RNA降解途径抵御病毒感染，但植物病毒如何利用LLPS抑制宿主免疫的分子机制长期处于未知状态。
核心结果
RSMV利用LLPS促进病毒复制：水稻条纹花叶病毒（RSMV）的磷蛋白（P）通过LLPS形成VFs结构核心，招募病毒RNA、核蛋白（N）、聚合酶（L）等关键组件。P蛋白与宿主转运蛋白OsARF1C结合，间接招募磷脂酰肌醇4-激酶β（PI4KB）进入凝聚体，生成脂质第二信使PI4P。PI4P可直接结合P蛋白并增强其相分离能力，形成“P凝聚体招募ARF1-PI4KB复合物→局部产生PI4P→强化P蛋白相分离”的正反馈循环，扩大复制区并提升复制效率，首次揭示脂质信号对LLPS的调控作用。
SRBSDV利用LLPS抑制宿主免疫：南方水稻黑条矮缩病毒（SRBSDV）的P6蛋白通过内在无序区域（IDRs）发生LLPS，在SGs中与宿主RNA降解因子OsTSN1结合形成共凝聚体。该结合促进OsTSN1多聚化并激活其核酸酶活性，特异性降解含G-A富集基序的宿主mRNA，包括JA信号和自噬介导抗病毒防御的上游调控因子OsNAC15、OsLHY的转录本，进而下调下游OsJAZ6、OsATG8C等基因表达，抑制水稻先天免疫。此外，OsTSN1是多个病毒的共同靶标，RBSDV的P6蛋白、RSV的NS3蛋白均能通过IDR介导的LLPS劫持OsTSN1，体现趋同进化特征。
研究结论
这两项研究突破了对LLPS在植物-病毒互作中功能的传统认知，从“单纯观察病毒蛋白相分离”推进到“明确其机制与功能”。研究揭示了病毒利用LLPS的三大核心原则：含IDRs的病毒蛋白驱动相分离、招募关键宿主因子进入凝聚体、在凝聚体内建立增强病毒增殖的功能获得机制。未来需系统解析病毒“LLPS组”、探究体内生化条件对病毒凝聚体的调控、阐明无膜凝聚体与膜结合细胞器的互作，并通过精准基因编辑和小分子筛选，开发持久广谱抗病毒作物与新型农药，以保障全球作物生产。